Какие основные свойства ферментов

К ферментам применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются неизмененными после реакции , то есть освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента. Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию , не сдвигая точки равновесия. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Свойства ферментов

Ферменты могут иметь различное строение: они могут состоять только из белка, обладающего каталитическими свойствами, или же из белка — апофермента и небелковой части - простетической группы. Если простетическая группа, легко отделяется от белковой части молекулы фермента, ее называют коферментом.

Коферменты непосредственно участвуют в реакции, катализируемой ферментом, а белковая часть молекулы — апофермент - определяет специфичность реакции на этапе связывания субстрата. В молекуле каждого фермента выделяют активный центр АЦ — это та часть молекулы фермента, к которой присоединяется субстрат. На АЦ приходится малая часть объема молекулы фермента. В качестве коферментов чаще всего могут выступать соединения нуклеотидной природы, например АТФ.

Кроме того, в г. Существует понятие удельной активности. Ферменты - термолабильные вещества, чувствительные к изменению температуры. Температура, при которой каталитическая активность максимальна - называют температурным оптимумом Т opt. Инактивация ферментов связана с разрушением третичной структуры апофермента и разобщением групп активного центра. В результате субстрат не может связаться с активным центром фермента. Влияние рН среды. Отклонение значения рН от оптимального вызывает понижение активности фермента вплоть до его полной инактивации.

Она заключается в том, что каждый фермент может катализировать одну или несколько близких по своей природе реакций. Еще в г.

Это означает, что фермент может катализировать превращение субстрата, если имеет место соответствие пространственных конфигураций формы молекулы субстрата активному центру фермента. Такое соответствие часто называют сродством. Однако значительно позднее Кошланд высказал идею об индуцированном соответствии пространственных конфигураций активного центра фермента субстрату, что впоследствии подтвердилось.

При связывании субстрата происходит изменение формы фермента. Активный центр фермента только после присоединения субстрата становится комплементарным ему по форме. Специфичность ферментов условно подразделяют на: Относительную специфичность - ею обладают ферменты, которые действуют на соединения, имеющие определенный тип связей. Групповая специфичность - характерна для ферментов, которые действуют на субстраты, имеющие одинаковый тип связи и одну из функциональных группировок.

Это могут быть:. Абсолютная специфичность - ею обладают ферменты, действующие только на один субстрат с вполне определенной структурой. К ферментам, обладающим абсолютной специфичностью относятся уреаза, катализирующая превращение карбамида мочевины до углекислого газа и воды, ацетилхолинэстераза и др.

Дата добавления: ; Просмотров: ; Нарушение авторских прав? Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да Нет. Главная Случайная страница Контакты. ФЕРМЕНТЫ Ферменты могут иметь различное строение: они могут состоять только из белка, обладающего каталитическими свойствами, или же из белка — апофермента и небелковой части - простетической группы.

Коферменты, как правило, выполняют функцию каталитического центра. Химическая природа коферментов очень разнообразна. Свойства ферментов: 1.

Ферменты англ.

ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

Например: 1 молекулареннина содержится в слизистой оболочке желудка теленка створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 минутпри 37 0 C;. Катализаторы лишь повышают скорость реакций точку равновесия не сдвигают. Термолабильность ферментов. Скорость химической реакции зависит от температуры. Реакции, катализируемые ферментами, так же чувствительны к изменениям температуры.

Скорость химической реакции повышается в два раза при повышении температуры на 10 0 C. Ускорение реакции идет до 45 0 C, затем, в связи с денатурацией белка-фермента, снижается. При 0 C почти все ферменты полностью утрачивают свою активность. Оптимальной температурой для ферментов теплокровных является 0 C. Ферменты обычно активны в узких пределах значений рН, как правило, рН 6,,0. Каждый фермент имеет свой оптимум рН.

Исключением является пепсин, рН-оптимум которого — 2,0. Объясняется это функцией пепсина, так как в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая кислое значение рН. При разных значениях рН активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса рис.

Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия и этим существенно отличаются от неорганических катализаторов. Например: измельченная платина или палладий могут катализировать восстановление десятков соединений различной структуры.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов характерна относительная специфичность. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут отличаться по химическому строению, аминокислотному составу и физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет жиры и углеводы; пепсин разрывает пептидную связь - СО—NH - между аминокислотами.

Липаза, катализирующая гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, разрывает сложноэфирные связи. Указанные ферменты пищеварительные, их групповая специфичность имеет биологический смысл. Абсолютная специфичность — это способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Например: аргиназа, расщепляющая в организме аргинин; уреаза, катализирующая распад мочевины и др. Стереохимическая специфичность: оксидазы аминокислот действуют только на свой специфический стереоизомер — L- или D-аминокислот.

Специфичностью обладают также ферменты, катализирующие синтетические реакции. Категории Авто. Предметы Авиадвигателестроения. Административное право. Административное право Беларусии. Безопасность жизнедеятельности.

Введение в экономику культуры. Гидрология и гидрометрии. Гидросистемы и гидромашины. Медицинская психология. Методы и средства измерений электрических величин. Начертательная геометрия. Основы экономической теории. Пожарная тактика. Процессы и структуры мышления. Профессиональная психология.

Психология менеджмента. Современные фундаментальные и прикладные исследования в приборостроении. Социальная психология. Социально-философская проблематика. Теоретические основы информатики. Теория автоматического регулирования. Управление современным производством. Холодильные установки. История экономики.

Экономическая история. Экономический анализ. Развитие экономики ЕС. Основные свойства ферментов. К ферментам применимы три основных критерия, характерных для неорганических катализаторов: 1 они остаются относительно неизменными после реакции, то есть освобождаются вновь и могут реагировать с новыми молекулами субстрата; 2 ферменты оказывают свое действие в ничтожно малых концентрациях; Например: 1 молекулареннина содержится в слизистой оболочке желудка теленка створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 минутпри 37 0 C; 3 наличие фермента катализатора не оказывает влияния как на величину константы равновесия, так и на изменения свободной энергии.

Влияние температуры на скорость катализируемой ферментом реакции. Культура Древней Руси вв. Значение принятия Русью православия в формировании культуры и ментальности русского народа. Определение конфигурации сердца, размеров поперечника сердца и сосудистого пучка. Причины чеченской войны. Взаимодействие аллельных и неаллельных генов. Явление плейотропии. Общая экономико-географическая характеристика США. Внутренние и внешние функции государства.

От зависти люди стареют, от обиды болеют, от злости тупеют, а от любви - молодеют!

ПОСМОТРИТЕ ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Репликация ДНК - самое простое объяснение

Глава IV. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов.

Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты далее Ф или энзимы Е. Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации — того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы исходное химическое соединение от другого продукт реакции.

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО 2 требует участия фермента, так как без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови.

Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются. Скорость реакции — это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном — то пропорциональна концентрации продуктов реакции.

Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает тыс.

Специфичность действия фермента — это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Абсолютную — когда Ф катализирует только одну определенную реакцию аргиназа — расщепление аргинина. Относительную групповую спец — Ф катализирует определенный класс реакций напр. Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат S. Активность ферментов — способность в разной степени ускорять скорость реакции.

Активность выражают в:. Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции субстратами. При этом скорость химической реакции заметно падает рис.

Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности.

Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7. При этом значение рН смещается в область 5,5 — 6. Еще пример про пепсин и трипсин. Химическая природа ферментов.

Строение фермента. Активный и аллостерический центры. Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15 до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые ферменты состоят только из АК и сложные ферменты имеют небелковую часть или простетическую группу. Белковая часть носит название — апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная ионная, водородная — кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата, то есть остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата.

Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок. В активном центре различают две зоны: центр связывания , ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр , отвечающий за химическое превращение субстрата. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.

Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным аллостерическим центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность. Акт катализа складывается из трех последовательных этапов. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле.

Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты. В результате такого превращения новое вещество продукт утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует распадается.

Виды каталитических реакций:. Ферментативные эффекторы - вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм.

Среди них различают ингибиторы - замедляющие скорость реакции и активаторы - ускоряющие ферментативную реакцию. В зависимости от механизма торможения реакции различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы.

Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком или почти совпадает. Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.

Концентрация способного к катализу фермента при этом снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает рис. В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения то есть образующихся в организме и поступающих извне — ксенобиотики, соответственно. Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и микробных заболеваний, тк.

Но при избытке субстрата и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется. Второй вид ингибиторов - неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента тяжелые металлы связываются с тиоловыми группами Цис или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра.

Собственно процесс ингибирования - это полное или частичное подавление активности фермента при сохранении его первичной и пространственной структуры. Различают также обратимое и необратимое ингибирование.

Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную структуру молекулы фермента - вызывает его денатурацию.

Действие обратимых ингибиторов может быть снято при переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в большинстве случаев к обратимым.

Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона.

Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза - простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах. В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.

Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты. Часто в виде проферментов образуются протеолитические ферменты расщепляющие белки. Затем под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая модификация и активный центр становится доступным для субстратов. Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Название фермента формируется из следующих частей:. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов в данной книге представлены только выборочно :.

Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В 2 , В 5. Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Оксидазы - катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н 2 О 2. Цитохромокисдаза дыхательной цепи. Монооксидазы - цитохром Р По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид.

Например: 1 молекулареннина содержится в слизистой оболочке желудка теленка створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 минутпри 37 0 C;.

Ферменты специфичны к субстратам: АТФ-аза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу. Ферментативная активность может регулироваться активаторами повышаться и ингибиторами понижаться. Наука о ферментах называется энзимологией , а не ферментологией чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков.

Однако механизм этих явлений был неизвестен [3]. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени [4] и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха , согласно которой все процессы брожения представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера будто бы спиртовое брожение происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение не при жизни, а только после своей смерти [5].

Различные точки зрения о природе спиртового брожения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Собственно ферментами от лат. В противовес этому подходу в году В. Кюне предложил термин энзим от греч. Через два года после смерти Л.

Пастера в году Э. В году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент уреаза был выделен в году Дж. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК. Существуют два основных пути повышения скорости химической реакции.

Катализатор обозначим его буквой К на промежуточной стадии взаимодействует с реагентом А с образованием нового комплексного соединения КА , переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации по сравнению с переходным состоянием реагента А в некатализируемой реакции. Затем комплекс реагент-катализатор КА распадается на продукт П и свободный катализатор, который может опять соединиться с другой молекулой А и повторить весь цикл.

Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Ферменты, так же как и другие катализаторы, соединяются со своими субстратами в ходе каталитического цикла [6]. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ в другие. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах.

К году было описано более разных ферментов [7] [8]. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название или один и тот же фермент имеет два и более названий.

Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза. Многие ферменты имеют исторически сложившиеся тривиальные названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Из-за этих и других затруднений, а также вследствие всевозрастающего числа вновь открываемых ферментов было принято международное соглашение о создании систематической номенклатуры и классификации ферментов [9].

Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии International Union of Biochemistry and Molecular Biology. Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками.

Например, пепсин имеет название ЕС 3. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен см.

Волькенштейн , Р. Догонадзе, З. Урушадзе и др. Предположим, концентрация фермента постоянна и необходимо измерить влияние изменения концентрации субстрата на начальную скорость ферментативной реакции. При очень низких концентрациях субстрата скорость реакции очень мала, но стабильно возрастает по мере постепенного повышения концентрации субстрата.

Однако приращения скорости каталитической реакции становятся с каждым возрастанием концентрации субстрата всё меньше и меньше. Наконец, наступает момент, когда любое увеличение концентрации субстрата вызывает лишь бесконечно малое ускорение реакции: как бы ни увеличивалась концентрация субстрата, скорость реакции может лишь приближаться к плато, но никогда его не достигнет. На этом плато, называемом максимальной скоростью реакции V max фермент насыщен субстратом и не может функционировать быстрее.

Данный эффект насыщения свойственен почти всем ферментам. Величину V max можно определить из представленного графика путём аппроксимирования. Точное определение в данном случае невозможно, так как по мере повышения концентрации субстрата начальная скорость реакции лишь приближается к V max , но никогда её не достигает. Активность ферментов определяется их трёх- и четырёхмерной структурой [17].

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами.

Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная и четвертичная структуры белков разрушается при нагревании, изменении pH или воздействии некоторых химических веществ. На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов.

В простой ферментативной реакции может участвовать только одна молекула субстрата С, связывающаяся с ферментом Ф с образованием продукта П:. Однако на самом деле во многих ферментативных реакциях метаболизма принимают участие и связываются с ферментом две, а иногда даже три молекулы разных субстратов. Такие реакции обычно включают перенос атома или функциональной группы от одного субстрата к другому. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам.

В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещения , два субстрата С 1 и С 2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса Ф С 1 С 2 , который затем распадается на продукты П 1 и П 2 :. В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов.

Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента. Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу [18]. Изучение механизма химической реакции , катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы , обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат , а также химической природы участка участков молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции.

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. В активном центре условно выделяют [19] :. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата.

Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. В конце реакции её продукт или продукты отделяются от фермента. В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути фактически происходит другая реакция , например:.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии.

Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность.

Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер , региоселективности образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата и хемоселективности катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий.

Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной.

Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [20]. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию.

В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок.

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы.

К ферментам применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются неизмененными после реакции , то есть освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента.

Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию , не сдвигая точки равновесия. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. В живых системах экзергонические процессы обычно сопряжены с эндергоническими реакциями , обеспечивая последние необходимым количеством энергии.

Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от температуры. Ферменты , являясь белками , обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств , отличающихся от свойств неорганических катализаторов. Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры , поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры.

Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции.

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры , является одним из характерных свойств ферментов , резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры см.

Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина , трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости. Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рН стрелка указывает оптимум рН. Следует отметить, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывает концентрация субстрата , рН среды и другие факторы. Зависимость активности ферментов от рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов , соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0—8,0.

При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой фермент проявляет максимальную активность ; эту точку называют оптимумом рН среды для действия данного фермента рис. При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях рН среды, обычно при оптимальной температуре и наличии достаточно высоких насыщающих концентраций субстрата.

В табл. Из данных табл. Исключение составляют пепсин , рН-оптимум которого 2,0 при рН 6,0 он не активен и не стабилен. Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту , которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента.

С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне около 10,0 ; такой среды нет в клетках печени , следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне рН среды.

Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп в частности, СООН-группы дикар-боновых аминокислот , SH-группы цистеина , имидазольного азота гисти-дина, NH 2 -группы лизина и др. При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента.

При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса.

Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов. Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство часто существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление с участием молекулярного водорода десятков тысяч химических соединений различной структуры.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата.

Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы , ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—NH-связь. Для действия липазы , катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты , подобным местом является сложноэфирная связь.

Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения , и их групповая специфичность , вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл.

Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты , например гексокиназа , катализирующая в присутствии АТФ фосфорилиро-вание почти всех гексоз , хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты , выполняющие такое же фос-форилирование см.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения модификации в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента.

Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях в организме аргинин , уреаза , катализирующая распад мочевины , и др. Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности , обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических цис-и транс- изомеров химических веществ.

Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-ами-нокислоты. Каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер. Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СО 2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин.

Сте-реоспецифичность проявляют ферменты , катализирующие и синтетические реакции. Если какое-либо соединение существует в форме цис-и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи , то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты трансизомер , но не действует на малеиновую кислоту цис-изомер :. Таким образом, благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме , регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.

Разная химия. Таблица Менделеева. Лекарства Фармацевтика Термины биохимии Коды загрязняющих веществ Стандартизация Каталог предприятий. В настоящее время для пепсина , трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости Рис. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты трансизомер , но не действует на малеиновую кислоту цис-изомер : Таким образом, благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме , регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.

Предыдущая : Механизм действия ферментов К ферментам также применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются относительно неизменными после реакции, т. Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. Однако в живых системах экзергонические процессы сопряжены с эндергоническими реакциями, обеспечивая последние необходимым количеством энергии.

Ферменты, будучи белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов. Термолабильность ферментов Поскольку скорость химических реакций зависит от температуры, реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям температуры.

Однако из-за белковой природы фермента тепловая денатурация белка-фермента при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с последующим снижением скорости реакции. Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов.

В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры см. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Укажем также, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывают концентрация субстрата, pH среды и другие факторы.

Зависимость активности ферментов от pH среды Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды pH 6,,0.

При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, при которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом pH среды для действия данного фермента рис.

При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях pH среды, обычно при оптимальной температуре и при наличии достаточно высоких концентраций субстрата.

В табл. Из табл. Исключение составляет пепсин, pH-оптимум которого равен 2,0 при pH 6,0 он не активен и не стабилен. Объясняется это функцией пепсина, поскольку в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая среду примерно этого значения pH.

С другой стороны, pH-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне около 10,0 ; такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне pH среды. Таблица Оптимальные значения pH для некоторых ферментов Фермент pH Фермент pH Пепсин 1,,5 Каталаза 6,,0 Катепсин В 4,,0 Уреаза 7,,2 Амилаза из солода 4,,2 Липаза панкреатическая 7,,5 Сахараза кишечная 5,,2 Трипсин 7,,5 Амилаза слюны 6,,0 Аргиназа 9,,0 Согласно современным представлениям, влияние изменений pH среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние или степень ионизации кислотных и основных групп в частности, СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина, NН 2 -группы лизина и др.

При разных значениях pH среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса.

Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов. Специфичность ферментов Ферменты обладают высокой специфичностью действия. По этому свойству они часто существенно отличаются от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление с участием молекулярного водорода десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было упомянуто выше, конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими "узнавание", высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой специфичностью и с абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата.

Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физикохимическим свойствам.

Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная - СО-NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфичные для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения модификации в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях в организме аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др.

Обмен простых белков. Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических цис- и транс- изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидазы действует только на свой специфический стереоизомер 1. Так, бактериальная аланин-рацемаза обратимо превращает как L-, так и D-аланин в оптически неактивную смесь обоих изомеров: DL-аланин рацемат.

Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СO 2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин. Стереоспецифичность проявляют ферменты, катализирующие и синтетические реакции. Если какое-либо соединение существует в форме цис- и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента.

Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты трансизомер , но не действует на малеиновую кислоту цисизомер. Таким образом, благодаря специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью лишь определенных реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.

Факторы, определяющие активность ферментов Здесь будут кратко рассмотрены факторы, определяющие скорость реакций, катализируемых ферментами, и более подробно будут изложены вопросы об активировании и ингибировании действия ферментов.

Как известно, скорость любой химической реакции уменьшается со временем, однако кривая хода ферментативных реакций во времени см. Снижение скорости ферментативных реакций во времени может быть обусловлено угнетением продуктами реакции, уменьшением степени насыщения фермента субстратом поскольку по мере протекания реакции концентрация субстрата снижается , частичной инактивацией фермента при заданной температуре и pH среды.

Следует учитывать, кроме того, значение скорости обратной реакции, которая может оказаться более существенной при повышении концентрации продуктов ферментативной реакции. Учитывая эти обстоятельства, при исследовании скорости ферментативных реакций в тканях и биологических жидкостях обычно определяют начальную скорость реакции в условиях, когда скорость ферментативной реакции приближается к линейной в том числе при достаточно высокой для насыщения концентрации субстрата.

При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно повышается, достигая определенного максимума рис. Как видно из кривой зависимости между скоростью ферментативной реакции и концентрацией субстрата, при низких концентрациях субстрата существует прямая зависимость между этими показателями, однако при высоких концентрациях скорость реакции становится не зависящей от концентрации субстрата; в этих случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен.

Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. Скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента. На рис. Видно, что между этими величинами существует линейная зависимость, т. На нашем форуме вы можете задать вопросы о проблемах своего здоровья, получить поддержку и бесплатную профессиональную рекомендацию специалиста, найти новых знакомых и поговорить на волнующие вас темы. Это позволит вам сделать собственный выбор на основании полученных фактов.

Обратите внимание! Диагностика и лечение виртуально не проводятся! Обсуждаются только возможные пути сохранения вашего здоровья. Подробнее см. Консультации, психотерапия. Стоимость 1 часа - руб. E-mail: aristo newmail. Ранее обращавшиеся пациенты могут найти меня по известным им реквизитам. Заметки на полях. Нажми на картинку - узнай подробности! Новости сайта. Просьба сообщать о неработающих ссылках на внешние страницы, включая ссылки, не выводящие прямо на нужный материал, запрашивающие оплату, требующие личные данные и т.

Для оперативности вы можете сделать это через форму отзыва, размещенную на каждой странице. Ссылки будут заменены на рабочие или удалены. Тема от Желающие принять участие могут заявить об этом на нашем форуме Выделенный текст будет отправлен редактору сайта.

Информация, представленная на данном сайте, предназначена исключительно для образовательных и научных целей , не должна использоваться для самостоятельной диагностики и лечения, и не может служить заменой очной консультации врача. Администрация сайта не несёт ответственности за результаты, полученные в ходе самолечения с использованием справочного материала сайта Перепечатка материалов сайта разрешается при условии размещения активной ссылки на оригинальный материал.

Все права защищены и охраняются законом. Фармакология в акушерстве и гинекологии. Детская и подростковая гинекология. Военно-полевая терапия. Медицинская статистика и доказательная медицина. Социально-правовая помощь матери, ребенку и медицинскому работнику.

Среднее профессиональное медицинское образование. Основные свойства ферментов Предыдущая : Механизм действия ферментов К ферментам также применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов.

Оптимальные значения pH для некоторых ферментов. Виртуальные консультации На нашем форуме вы можете задать вопросы о проблемах своего здоровья, получить поддержку и бесплатную профессиональную рекомендацию специалиста, найти новых знакомых и поговорить на волнующие вас темы. Заметки на полях Нажми на картинку - узнай подробности! Новости сайта Ссылки на внешние страницы Остался неоцифрованным 3-й том МКБ. Желающие оказать помощь могут заявить об этом на нашем форуме

Комментариев: 3

  1. radyga_69:

    РОЗА, а еще исключить соль, уйдет лишняя жидкость и снизится давление, и быстрее пойдет снижение веса.

  2. гульнара:

    Иван, Вот именно!!!!!!!Очень даже Трезвая Мысль!!!!!!!!!!!!!!!!

  3. Айрин:

    mordjan1, ausgezeichnet!